標(biāo)題：組織蛋白抽提試劑盒

產(chǎn)品概述

產(chǎn)品名稱： 組織蛋白抽提試劑盒
規(guī)格：25次
用途：詳見說明書或者咨詢客服
注意事項(xiàng)：詳見說明書或者咨詢客服
儲(chǔ)存條件：詳見說明書
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一般說來， R 基團(tuán)間相互作用涉及弱的非共價(jià)鍵， 它與共價(jià)鍵的肽鍵相比， 它是很弱的。
成百上千個(gè)這樣弱鍵影響每種蛋白質(zhì)的三維形狀， 而且它們的組合效應(yīng)對一種蛋白質(zhì)優(yōu)先的
三維形狀起相當(dāng)大的穩(wěn)定作用。 它正象一塊布中的一根線一樣， 自身并不是很強(qiáng)的， 但許多
這樣的線連系在一起則將制成一塊強(qiáng)的織品。
維持蛋白質(zhì)分子線性結(jié)構(gòu)（即一級結(jié)構(gòu)） 靠肽鍵。 使一條或一條以上多肽鏈折疊、 盤繞
形成優(yōu)三維形狀的弱鍵和力有： 氫鍵、 二硫鍵、 酯鍵、 鹽鍵、 疏水鍵和范德華力等。 它們
在蛋白質(zhì)分子中的位置可示意如圖 5. 4。
現(xiàn)簡要介紹蛋白質(zhì)分子二、 三和四級結(jié)構(gòu)如下：
二級結(jié)構(gòu) 它指蛋白質(zhì)分子中多肽鏈骨架的折疊方式。 經(jīng)多年研究， **一切蛋白
質(zhì)分子中的肽鏈雖各有不同， 但皆是螺旋結(jié)構(gòu)。 螺旋的穩(wěn)定性靠鏈內(nèi)的氫鍵維持。
本世紀(jì) 30 年代， L. Pauling 等人用 X-射線衍射技術(shù)研究肽鏈的結(jié)構(gòu)， 發(fā)現(xiàn)肽鏈的簡
單排列形式是螺旋結(jié)構(gòu)， 從而提出α -螺旋學(xué)說。 其要點(diǎn)是： α -螺旋的骨架為鋸齒形肽鏈，
鏈中的 C=O 和 NH 基團(tuán)同處在一個(gè)平面上， 但分處于鋸齒鏈的兩側(cè)。 鏈中各原子間的鍵長、
鍵角皆一定， 與圖 5. 5 所示肽鏈骨架無大差異， 骨架肽鏈折疊成α -螺旋狀結(jié)構(gòu)。 螺旋每隔
3. 6 個(gè)氨基酸殘基上升一轉(zhuǎn)， X-射線衍射測定其重復(fù)距離為 0. 541nm。 α -螺旋有左旋和右旋
兩種， 右旋的比左旋的來得穩(wěn)定。 自然界中僅存在右旋α -螺旋。 彎曲的α -螺旋在某些情況
下亦可伸展、 恢復(fù)。 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的α -螺旋的存在程度變化很大， 某些蛋白質(zhì)， 如α -角蛋白
僅有α -螺旋； 血紅蛋白、 肌紅蛋白分子幾全為α -螺旋； 溶菌酶僅一部分以α -螺旋形式存
在； 而另一些蛋白質(zhì)如絲纖維蛋白幾乎沒有α -螺旋結(jié)構(gòu)。
α -螺旋鏈為蛋白質(zhì)的主要肽鏈。 此外， 尚有γ -和π -螺旋， 都較不重要。
當(dāng)部分蛋白質(zhì)鏈折疊、 盤繞成α -螺旋遇到困難時(shí)， 蛋白質(zhì)分子二級結(jié)構(gòu)還表現(xiàn)為β -
折疊片形式（圖 5. 6） 。 它也是 L. Pauling 等人提出來的， 因?yàn)橛?X-射線衍射技術(shù)研究兔絲
蛋白結(jié)構(gòu)所得數(shù)據(jù)， 不能用α -螺旋理論來解說。 其中各多肽鏈邊靠邊地排列， 而由鏈間氫
鍵將它們保持在一起， 各相鄰多肽鏈平行或反平行方向排列， 這種結(jié)構(gòu)的整體表現(xiàn)為折疊片
形式。 氨基酸殘基側(cè)鏈 R 由折疊表面向上或向下投射。 絲纖維蛋白主要以這種形式存在。 在
較大蛋白質(zhì)分子中， 它常處于分子的中心部位， 羧肽酶就是一例。 
組織蛋白抽提試劑盒
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